Cybernétique enzymatique Essais sur l’adaptation enzymatique

Sous la direction de Francesca Merlin & Laurent Loison

Parution mi-septembre 2021.

20,00 €

  • Livre papier
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Jacques Monod (1910-1976), ancien directeur de l’Institut Pasteur, prix Nobel en 1965 en compagnie de ses collègues François Jacob et André Lwoff, a été parmi les fondateurs de la biologie moléculaire. Il est aussi connu du grand public cultivé du fait du succès de son livre Le Hasard et la nécessité, publié en 1970. Dix ans auparavant, il rédigeait un autre livre, synthèse de ses recherches sur l’« adaptation enzymatique », une des voies expérimentales qui devait mener à l’élucidation des mécanismes de régulation de l’activité des gènes. Cet ouvrage, qu’il intitula Cybernétique enzymatique, ne fut finalement jamais publié et demeura dans un carton, d’abord dans son bureau, puis dans le service des archives de l’Institut Pasteur.

C’est ce texte inédit, bilan de plus d’une décennie de travaux à la paillasse souvent menés conjointement avec Melvin Cohn, qui forme l’essentiel du présent volume. Il est accompagné d’un appareil critique visant à éclairer ce qui se joue au moment où Jacques Monod, en étroite collaboration avec François Jacob, s’apprête à élaborer le modèle de l’opéron lactose.

Texte édité et introduit par Francesca Merlin, philosophe de la biologie, chargée de recherche, Institut d’histoire et de philosophie des sciences et des techniques (CNRS & Université Paris 1 Panthéon-Sorbonne) et Laurent Loison, historien des sciences, chargé de recherche, Institut d’histoire et de philosophie des sciences et des techniques (CNRS & Université Paris 1 Panthéon-Sorbonne).

Auteurs Laurent Loison, Francesca Merlin, Jacques Monod
Titre Cybernétique enzymatique
Sous-titre Essais sur l’adaptation enzymatique
Édition 1re (inédit de 1960)
Date de publication Septembre 2021
Sous la direction de Francesca Merlin & Laurent Loison
ISSN 2556-7721
ISBN 978-2-37361-248-6
eISBN 978-2-37361-249-3
Support papier & ebook
EAN13 Papier 9782373612486
EAN13 PDF 9782373612493
Nombre de pages 204
Nombre de figures 18
Dimensions 14,8 x 21 cm
Prix livre papier 20 €
Prix ebook pdf 15 €

Remerciements, page 3

Présentation par Francesca Merlin & Laurent Loison, page 5

Jacques Monod

Cybernétique enzymatique (1960)

Introduction, page 35

Chapitre 1, page 47 β-galactosidase et galactoside-perméase chez Escherichia coli

Introduction

1] β-galactosidase

1.1] Purification

1.2] Activité spécifique

1.3] Activation par les ions métalliques

1.4] Stéréospécificité

1.5] Radicaux -SH

1.6] Propriétés physiques

1.6.1] Electrophorèse

1.6.2] Sédimentation

1.7] La galactosidase comme polymère

1.8] La β-galactosidase comme antigène

1.9] Homogénéité ou micro-hétérogénéité ?

2] Galactoside-perméase

2.1] Accumulation des galactosides chez Escherichia coli

2.2] Nature chimique du système

2.3] La perméase comme transporteur

2.4] Relations fonctionnelles entre la β-galactosidase et la galactoside-perméase

Chapitre 2, page 71 Cinétique analytique et dynamique

Introduction

1] Cinétique de la biosynthèse induite

2] L’enzyme induit comme structure moléculaire nouvelle

3] Statique et dynamique des protéines in vivo

Chapitre 3, page 93 Induction

1] La spécificité de l’induction

2] Cinétique de l’induction

3] Les propriétés de l’enzyme induit et l’origine de la structure spécifique

Chapitre 4, page 115 Induction et mémoire cellulaire

1] Effet catalytique et effet de rappel dans le système galactosidase-perméase

2] Induction hétérogène, distributions clonales

3] Auto-induction et effets pseudo-génétiques

Chapitre 5, page 129 Répression et rétro-inhibition

Introduction

1] L’effet de rétro-inhibition

2] L’effet de répression

3] L’effet glucose

Chapitre 6, page 151 Le déterminisme génétique de l’adaptation enzymatique

1] La conception moderne du gène

2] Structure du locus lactose chez Escherichia coli

3] Expression et interaction des gènes gouvernant la synthèse de la galactosidase

4] Le contrôle génétique des systèmes répressibles

5] Immunité et répression dans les systèmes lysogènes

6] Conclusions

Annexe iconographique, page 179

Bibliographie, page 187

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